Résumé
Le marché mondial des matières protéiques végétales pour l’alimentation humaine est en pleine croissance, avec une progression estimée à plus de 40 % entre 2013 et 2018 [1]. Bénéficiant d’une importante diversité biologique, les performances techno-fonctionnelles de ces protéines dites « alternatives » sont encore peu décrites Ainsi, un des enjeux scientifiques et industriels majeurs pour le développement des matières protéiques végétales est l’acquisition de connaissances sur les propriétés physico-chimiques de ces biopolymères afin d’optimiser leur fonctionnalité [1]. Parmi les différentes stratégies de fonctionnalisation des protéines, l’agrégation contrôlée suscite un intérêt particulier car, suivant les conditions appliquées, elle permet l’obtention d’assemblages présentant différentes morphologies (particules sphériques, brins flexibles, fibrilles semi-flexibles ou agrégats fractals) avec des propriétés fonctionnelles intéressantes [2,3,4]. Si de nombreuses études ont, à ce jour, porté sur les voies d’agrégation des protéines globulaires telles que les protéines lactosériques laitières par traitements thermiques et/ou modification de la force ionique, très peu de travaux se sont focalisés sur les protéines alternatives aux protéines animales et sur leurs voies d’agrégation en utilisant d’autres contraintes physiques telles que les hautes pressions.L’application de pressions inférieures au GPa à des systèmes protéiques n’affecte pas les liaisons covalentes. Cependant, elle induit d’importantes modifications des interactions de faible énergie avec notamment un affaiblissement des interactions hydrophobes et électrostatiques. Sachant que ce type d’interactions intervient dans la structure des protéines, la pression entraîne donc des altérations des structures secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines modifiant ainsi leurs propriétés fonctionnelles. La pression induit également une modification du volume des protéines du fait de la réduction des espaces vides et d’une augmentation de l’hydratation. Ainsi, différentes transitions structurelles des protéines telles que la dissociation des sous-unités, le dépliement des monomères ou encore l’agrégation peuvent être observés sous pression [5,6,7,8]. Dans ce contexte, l’étude présentée concerne la structuration de protéines végétales alternatives sous haute pression et la caractérisation physico-chimique des assemblages formés (DLS, rhéologie dynamique, DSC) en vue d’applications dans les domaines de l’agroalimentaire et des biomatériaux. La démarche s’appuie également sur des approches analytiques « in operando » (spectroscopie de fluorescence sous pression) pour étudier les dynamiques de structuration de ces protéines sous haute pression.