Résumé
Ce travail de thèse vise à apporter des connaissances structurales et fonctionnelles sur les protéines du gluten. Pour cela, nous utilisons les concepts et méthodes de la physique des polymères et de la matière molle. Plus précisément, nous optimisons un protocole d’extraction basé sur la séparation de phases liquide-liquide. Ce dernier permet d’obtenir des isolats de protéines à différents rapports massiques gluténines/gliadines que nous étudions ensuite dans un solvant eau/éthanol 50/50 (v/v). Les résultats montrent que les protéines se comportent comme des chaînes de polymères en solvant θ, en régime dilué et semi-dilué avec des tailles caractéristiques définis par diffusion de rayons X et de neutrons aux petits angles. De plus, 2 tailles d’objets sont distinguées en régime dilué par diffusion dynamique de la lumière: d’une part des protéines monomériques de l’ordre d’une dizaine de nanomètres associées aux et -gliadines et à des polymères de gluténines de faibles masses molaires et d’autre part des assemblages polymériques de l’ordre de 100 nm, principalement composés de ω-gliadines et polymères de gluténines de haute masse molaire. Ces assemblages sont mis en avant par une combinaison de mesures réalisées par chromatographie d’exclusion de taille et par fractionnement par flux de forces asymétrique et permettent de rationaliser les diagrammes de phases de ces mélanges protéiques, en fonction de la température. L’étude de la dynamique de séparation de phases de ces mélanges protéiques, par diffusion de rayons X aux petits angles, montre que celle-ci est pilotée par un phénomène de décomposition spinodale. Cette décomposition peut être arrêtée lors de trempes en température profondes mais également observée à toutes les températures de trempe, pour les échantillons les plus riches en gluténines, formant un gel dès le régime monophasique, d’après leur étude par rhéologie