Résumé
Cette thèse a porté sur l'étude du rôle potentiel des forces électrodynamiques dans les interactions biomoléculaires à longue portée. Les hypothèses théoriques ont établi que les biomolécules excitées par un apport d'énergie devraient osciller dans la gamme de fréquence allant du sous-THz au THz. Si cet apport d'énergie dépasse un seuil critique, il est théoriquement prédit qu'il soit canalisé vers les modes vibrationnels collectifs de plus basses fréquences associés à la condensation des phonons ou, en utilisant une description semi-classique, vers des oscillations collectives de la biomolécule. La théorie prédit que ce phénomène devrait jouer un rôle essentiel dans le déclenchement d'interactions électrodynamiques sélectives à longue portée par le biais d'oscillations en phase des biomolécules, ce qui se traduit par un moment dipolaire géant. Dans ce contexte, la R-phycoérythrine, une protéine qui capte la lumière dans le système d'antenne phycobilisome des algues rouges, est étudiée en tant que système modèle pour l'excitation d'oscillations collectives hors équilibre et les forces ED à longue portée qui en résultent. Deux systèmes expérimentaux de spectroscopie térahertz, basés sur des technologies de détection différentes : une sonde à microfil en champ proche et un laboratoire sur puce Si-CMOS, ont été utilisés pour mener ces recherches. Les résultats obtenus ont démontré l'apparition d'une transition de phase, indiquant une canalisation de l'énergie vibratoire vers les modes collectifs de fréquence la plus basse de la protéine. Ces modes changent de fréquence en fonction de la concentration de la protéine, comme le prévoit la théorie, ce qui indique l'activation de forces électrodynamiques à longue portée. Des différences dans l'activation des modes collectifs ont été observées en fonction des différentes formes d'énergie telles que la chaleur et la lumière utilisées pour exciter les protéines, ce qui met en évidence des divergences dans les voies de conversion énergétique utilisées par la R-phycoérythrine, allant de l'excitation électronique des fluorochromes provoquant l'activation de ces modes à basse fréquence aux changements conformationnels irréversibles suivis d'une orientation permanente des moments dipolaires géants. Ces résultats expérimentaux confirment des observations antérieures qui étaient restées incertaines et fournissent la première preuve d'oscillations collectives et de forces électrodynamiques à longue portée induites par une excitation thermique, ce qui soulève des questions sur le rôle de la température dans la machinerie du monde vivant au niveau moléculaire. En outre, la complexité des mécanismes méconnus par lesquels les protéines absorbent et échangent de l'énergie avec leur environnement, puis la canalisent et la redistribuent de manière intrinsèque, a été étudiée, et a démontré la nécessité d'approfondir les recherches et d'élaborer de nouveaux modèles sur ce sujet.