Résumé
Le globule gras natif de lait de mammifère constitue un objet biophysique unique se démarquant des autres objets lipoprotéiques (oléosome, lipoprotéines…) notamment par sa membrane tricouche héritée du mécanisme de sécrétion du globule [1,2]. Au niveau de ses fonctions biologiques le globule gras natif est avant tout vecteur d’énergie via son cœur de triglycérides qui fournit 50-60 % des calories nécessaires au développement du nouveau-né de mammifère [3] Afin d’assurer ce rôle énergétique le globule gras est hydrolysé au niveau de la lumière gastro-intestinale. La première phase de cette hydrolyse est catalysée par la lipase gastrique humaine. Les questions qui sont encore aujourd’hui posées concernent d’une part l’organisation structurale de la membrane externe [4] et d’autre part les mécanismes d’action de la lipase sur cet objet. Notre approche est de reconstruire le feuillet externe de la membrane lipidique en utilisant les films de Langmuir comme modèle membranaire et d’utiliser la microscopie à force atomique afin d’obtenir des informations fines d’organisation moléculaire. Ainsi nous avons mis en évidence l’hétérogénéité de la membrane reconstituée à partir des éléments natifs purifiés. Dans la suite de ce travail, l’affinité de la lipase gastrique pour cette membrane a été quantifiée, sur à la fois des systèmes lipides simplifiés (DOPC, DPPC) et sur les systèmes reconstitués ‘naturels’. Pour conclure, au travers de nos résultats nous avons mis en évidence une localisation préférentielle de la lipase sur la membrane avec des taux d’insertion très faibles pour une présence protéique importante. La suite de ce travail est de mettre en évidence des effets des traitements technologiques sur la structuration de la membrane qui seront alors susceptibles d’induire des modifications d’activité de la lipase gastrique.